Al reproducir este mecanismo in vitro, han descubierto que al bloquear la formación de este remache, la doble armadura de la bacteria se debilita, haciéndola vulnerable a los fármacos.
Se sabía que la membrana externa de las bacterias Gram-negativas está unida a su pared celular y frena la acción de los antibióticos comunes pero no se conocía con detalle cómo se producía exactamente.
El estudio, que ha identificado a la proteína responsable (PA2854), describe el mecanismo de unión entre la pared y la membrana de la bacteria paso a paso y muestra que esto es fundamental para la robustez de su envoltura, porque refuerza su capacidad de actuar como barrera frente a los antibióticos.
Mediante cristalografía de rayos X de alta intensidad (utilizando los sincrotrones ALBA en Barcelona y ESRF en Grenoble), los científicos lograron ver el proceso a nivel atómico.
Además, dado que el mecanismo de anclaje descubierto se comparte con otros patógenos Gram-negativos, el hallazgo abre una vía crítica para diseñar nuevas dianas terapéuticas.
"Nuestros resultados abren la puerta al desarrollo de nuevas estrategias antimicrobianas que se dirijan precisamente a interferir en este proceso y hagan la membrana más permeable a los fármacos", destaca Juan Hermoso, colíder la investigación.
La creciente resistencia a los antibióticos, que podría devolvernos a una era preantibiótica, se asocia ya a millones de muertes anuales en todo el mundo, dificulta el tratamiento de las infecciones y se considera una de las mayores amenazas para la salud global.
Puesto que el mecanismo descrito en este trabajo se conserva en otros patógenos Gram negativos, la investigación coliderada por el IQF-CSIC y la Universidad de Notre Dame permite avanzar hacia nuevas estrategias para debilitar a estas bacterias multirresistentes, conocidas como “superbacterias”, y mejorar así la eficacia de los antibióticos. EFE